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大约在20世纪70年代中期，人们通过缩时定格显微镜观察到了看似不同寻常的细胞内运动。
除了细胞质连续且随机的布朗运动外，细胞内还存在一种明显的停止运动模式，即一个粒子在细胞中突然移动了几微米，并时常在停止与运动之间切换。
令人惊奇的是，这种“跳跃式”
运动往往沿直线产生，就像在轨道上一样。
在冷刺激或秋水仙碱（可以破坏微管）处理后，跳跃运动将受到干扰；而经过紫杉醇（可以稳定微管）处理后，跳跃运动则不受干扰。
很显然，这说明完整的微管就像导轨一样，介导了细胞内囊泡的运输。
直到20世纪90年代中期，人们才发现物质是如何沿着微管运动的，同时鉴定出负责运输的马达蛋白——驱动蛋白。
驱动蛋白的形状就像一个颠倒的“Y”
字母，因此它就像有了两条腿，可以“沿着微管行走”
，并且在头顶上顶着一个大气球（附着的液泡），宛如一名走钢丝的杂技演员。
细胞质形式的动力蛋白（可以驱动鞭毛微管彼此通过）也以非常相似的方式工作着。
驱动蛋白分子和动力蛋白分子的能量均由ATP提供。
蛋白分子在行走时，“每一步”
是16纳米，每微米行程须走62步，因此几微米（横跨半个细胞）的路程约在几分钟内便可完成。
通过在电子显微镜下对分子细节进行分辨，驱动蛋白和微管之间的分子相互作用最终得以确定。
这一研究结果得益于细胞瞬时冷冻技术的发展，它可以使细胞内分子结构固定至与活细胞完全一致的状态。
在网络上可以找到相关的分子动画，它们很好地展示了运动蛋白与微管间的相互作用关系。
中间丝
动物对运动**方式的需求推动了不同机械强度的产生。
不管是贝壳、昆虫与甲壳动物的外骨骼，还是鱼类、两栖动物、爬行动物、鸟类以及哺乳动物的内骨骼，总之生命体需要组建一个骨架。
在任何情况下，骨骼物质都是由细胞所分泌的蛋白质构成的。
而在某些情况下，这些物质还会发生矿化以增加硬度。
这种物质便是细胞外基质。
在单个的动物细胞内，其机械强度由一组被称为中间丝的蛋白提供。
中间丝宛如一条高强度却柔韧的电缆，贯穿整个细胞中。
位于组织中的细胞则通过一种被称为桥粒（desmosome）的强化膜连接结构与其邻近细胞相连接。
桥粒可被中间丝锚定，在整个组织中提供一个张力网络。
微丝
细胞中最细的丝状蛋白叫作微丝，其直径约为6纳米，仅为中间丝直径的一半，由肌动蛋白构成。
肌动蛋白是一种球状蛋白，即球型肌动蛋白。
然而，当其组装成细丝时，肌动蛋白将以另一种形式——纤维型肌动蛋白存在。
纤维型肌动蛋白可被大量的肌动蛋白结合蛋白集结成束状或网状。
在非肌肉细胞中，它们可以形成至少15种不同的结构模式。
对肌动蛋白的研究可以追溯到60多年前，阿尔伯特·赞特-乔尔吉（AlbertSzent-Gyi）于20世纪40年代证实了横纹肌中存在肌动蛋白与肌球蛋白。
安德鲁·赫胥黎（AndrewHuxley）与休·赫胥黎（HughHuxley）于20世纪50年代进一步证实当肌肉收缩时，肌动蛋白丝可以在肌球蛋白丝上发生滑动，这一相互作用可使肌肉缩短，并产生力。
ATP转化为ADP所释放的能量可以为这种分子间的相互作用提供必需的能量。
肌肉具有高度组织化的几何分子结构，每一个肌球蛋白分子都被一个由六个肌动蛋白分子组成的“圆柱体”
所包围，这使得分子间可以发生相互滑动。
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