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20世纪50年代初，三位电子显微镜开拓者——来自纽约的基思·波特（KeithPorter）、乔治·帕拉德（GeePalade），以及来自瑞典的弗里蒂弗·斯约斯特兰德（FritiofSjostrand）成功发现了内质网。
与传统的光学显微镜相比，电子显微镜可以将细节放大1000倍。
然而，由于电子束只能穿过极薄的物体，因此在样品制备时存在一定的困难。
在克服了电子显微镜标本制备的困难后，波特与他的同事打开了解析细胞结构的新大门。
曾经在光学显微镜下呈现出模糊且不规则形态的阴影团块，转瞬成为线粒体等清晰分明的细胞器结构（如图5b所示）。
用波特及帕拉德的同事唐·福塞特（Do）的话来说：“对细胞形态学的研究工作者而言，1950年到1960年的十年间，人们始终怀着期待与兴奋，迎接探索新大陆之旅的到来。”
即便在今天，记载了人体组织生物超微结构的福塞特图谱（Fawcettatlases）仍被奉为经典。
细胞的能量来源
1949年，阿尔弗雷德·莱宁格（AlfredLehninger）首次对线粒体进行了生化分离与分析，证实了参与氧化磷酸化能量生成的酶的存在。
通过高效的氧化磷酸化过程，营养物质可生成三磷酸腺苷（ATP）。
在细胞内，进行各项工作、合成蛋白质以及完成物质转移等过程所需要的能量均储存于ATP分子中。
ATP中的能量被储存在“高能”
磷酸键中。
为了缩短相关生化反应过程，高能磷酸键的能量产生过程发生于线粒体膜空间内，在经历了柠檬酸循环中电子的释放与ATP合酶的形成后，ATP得以生成。
当磷酸键发生水解反应（在水解过程中，该分子得到一个水分子后可分解成两部分）时，能量将从ATP中释放出来。
随着能量的释放，ATP将转化为二磷酸腺苷（ADP），并可通过能量储存重新转化为ATP，为下一次的能量释放做好准备。
仅在莱宁格完成线粒体生化鉴定的三年后，帕拉德的电子显微照片便向世人展示了线粒体令人惊奇的膜结构（图5b）。
这一系列重大发现的顺序恰好反映出了这样一个趋势：在许多细胞内组分被电子显微镜拍摄出影像之前，生物化学研究者通常已通过“埋头苦干”
获取了大量的开创性信息。
当然，对于使用显微镜的研究者而言，亲自观察到细胞各组分结构才是至关重要的事情。
此外，生物化学与生物学的不同还可以通过下面这个例子说明：假设手表是一个未知的物体，被分别交给生物化学家与生物学家进行研究。
几天后，来自生物化学家的报告显示，他们将手表分解（磨碎）成了不同的组分并进行分析，结果表明，手表是由不同比例的铜、黄铜、钢以及青铜制成的（可能还有几颗钻石）。
而与之不同的是，生物学家在完成了手表研究后，能将其恢复原状。
他们在研究过程中或许只是把手表的背盖取下来，并报告说，手表里好像装了一个弹簧，这个弹簧可为一系列相互锁紧的齿轮提供动力，进而驱动着手表面盘中的两根指针以恒定的速度旋转。
虽然这种比喻过于简单化，但它多少体现了生物化学家的分析法与生物学家的观察法之间的差异。
幸运的是，正是分析法与观察法两者的结合，为细胞生物学领域带来了丰硕的成果。
蛋白质的生产过程
大多数内质网膜被核糖体覆盖（如图5a所示），因此被称为粗面内质网，而其余的内质网膜上缺乏核糖体，因此被称为光面内质网。
核糖体的作用是利用氨基酸制造蛋白质，即将氨基酸结合在一起，形成肽、多肽以及完整的蛋白质。
一系列RNA分子参与了蛋白质的合成过程。
首先，组成特定蛋白质代码的核苷酸碱基序列从模板DNA中被成功复制下来，这一过程被称为转录（trans），发生在细胞核内。
转录会促使一种新的分子——信使RNA（messengerRNA，mRNA）产生。
随后，mRNA从细胞核被运输至细胞质中，并在此过程中完成修饰（称为剪接）。
在细胞质中，mRNA与核糖体结合，此时氨基酸将被一种名为转运RNA的小RNA带至核糖体中，以mRNA为模板，将氨基酸连成蛋白质，这一过程被称为翻译。
在内质网上合成的蛋白质将进入内质网膜间隙（内腔）中（如图5b所示）进行折叠，形成最终的构型，随之被传递至高尔基体等其他部位（如图5d所示）。
高尔基体是由扁平的膜泡堆叠而成的膜结构，在其中新合成的蛋白质被装入囊泡中并运输至细胞的不同部位，在这一过程中可能会进行糖基化修饰。
新合成的蛋白质会经过严格的质量控制，如被发现任何缺陷，这些蛋白质将被泛素分子标记，以便迅速降解。
蛋白质的错误折叠会引发非常严重的后果，将导致例如囊性纤维化与糖尿病等疾病的发生。
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